Grenoble (F) – In het Europese synchrotronlaboratorium filmden Amerikaanse wetenschappers een eiwit aan het werk.


Met röntgenstraling kunnen wetenschappers de structuur van complexe eiwitten ophelderen. In het European Synchrotron Radiation Facility lukt dat zelfs met extreem korte pulsen röntgenlicht. Amerikaanse wetenschappers plaatsten het eiwit myoglobine in de bundel en zagen hoe een koolstofmonoxidemolecuul zich in enkele stappen van het eiwit losmaakt.
Myoglobine bevat evenals hemoglobine een ijzeratoom waaraan zuurstof kan binden. Terwijl hemoglobine in de rode bloedcellen zorgt voor zuurstoftransport, bevindt myoglobine zich in spierweefsels. Daar slaat myoglobine een reservevoorraad zuurstof op, die vrijkomt als de spier snel zuurstof nodig heeft. De onderzoekers beschrijven in Science hoe in vijf stappen een klein molecuul het myoglobine verlaat. Daarbij keken ze niet naar zuurstof, maar naar koolstofmonoxide dat eveneens goed (denk maar aan koolstofmonoxidevergiftiging) aan hemoglobine en myoglobine kan binden.

Binnen honderd picoseconden verandert de structuur van myoglobine en verplaatst het CO-molecuul zich.

Al vormen eiwitten een dichte structuur, toch ontdekten de Amerikaanse onderzoekers vijf holten in het myoglobine-eiwit waarlangs het koolstofmonoxidemolecuul vrijkomt. Een lichtflits verbrak de binding tussen het centrale ijzeratoom en het koolstofmonoxide. Het koolstofmonoxidemolecuul bracht vervolgens een korte bezoek aan een eerste holte, van ongeveer honderd picoseconde ofwel tienmiljardste seconde. Een vormverandering van het myoglobine voorkomt dat koolstofmonoxide weer het ijzeratoom opzoekt. Na dertig nanoseconden is de vijfde holte bereikt, waarna koolstofmonoxide in de vloeistof rondom het myoglobine kan weglekken. Ondertussen is de structuur van myoglobine weer zo veranderd dat een ander koolstofmonoxidemolecuul aan het ijzeratoom kan koppelen.

Erick Vermeulen