Leidse onderzoekers achterhaalden de manier waarop energieoverdracht bij fotosynthese plaatsvindt. Met dezelfde techniek komen we wellicht ook meer aan de weet over enzymen die betrokken zijn bij reacties in ons eigen lichaam.
Onderzoekers van de Stichting FOM en de Universiteit Leiden hebben metingen gedaan aan afzonderlijke complexen van moleculen die zijn betrokken bij de fotosynthese. Ze weten nu hoe de overdracht van lichtenergie naar het reactieve centrum voor fotosynthese plaatsvindt en publiceerden dit onlangs in Science. Tot nu toe onderzocht men alleen meerdere complexen tegelijk. Zo werd niet duidelijk hoe de energiestroom nu werkelijk binnen een molecuulcomplex loopt.
De fotosynthese bij purperbacteriën vormde het onderzoeksobject. De energie uit zonlicht moet terechtkomen in het reactiecentrum, dat haar omzet in chemische energie die de bacterie kan gebruiken. Rondom het reactiecentrum ligt het light harvesting 1-complex (LH1). Dat is een ringvormig eiwit met lichtabsorberende moleculen erin. Het zit vast aan het celmembraan. Dat geldt ook voor de andere molecuulcomplexen, LH2, die verbonden zijn met het LH1-complex en die eveneens lichtabsorberende pigmenten bevatten. Die pigmentmoleculen zijn verdeeld over twee ringen binnen LH2: de binnenste bevat achttien en de buitenste negen pigmentmoleculen. Een van de pigmentmoleculen van het LH2-complex neemt een foton op. Het complex transporteert de energie van het foton naar LH1 en daarna gaat het naar het reactiecentrum.
Op zoek naar de vliegroute van de grote stern
Ecoloog Ruben Fijn bracht met gps voor het eerst uitgebreid het vlieggedrag van de grote stern in kaart. Zijn onderzoek laat ...
Kou
De Leidse onderzoekers isoleerden LH2-complexen. Bij een temperatuur van –272 graden celcius brachten ze de complexen in het brandpunt van een speciale microscoop. Door de kou stonden storende processen bijna stil. Bij variërende golflengten van het laserlicht maten de onderzoekers de fluorescentie uit het LH2. Een foton dat in de buitenste ring van negen pigmentmoleculen binnenvalt, bleek van het ene pigment naar het volgende te springen. Valt een foton echter in de binnenste ring met achttien opeengepakte pigmentmoleculen, dan is de energie niet meer te vinden in de afzonderlijke pigmenten. De energie wordt in een razend tempo uitgesmeerd over de hele ring: binnen honderd femtoseconden (10–13 seconde). Op het meest gunstige punt springt de energie naar LH1 en daarna naar het reactiecentrum.
De onderzoekers verwachten dat single-molecule spectroscopie, zoals de nieuwe manier voor het bestuderen van pigmenteiwitcomplexen heet, ook nuttig zal blijken voor andere complexen dan die van de purperbacterie. Enzymatische reacties in ons eigen lichaam kunnen zo wellicht ook beter aan het licht komen.
RL
