Goed gevouwen

Gent (B) – Onderzoekers uit Gent en New York hebben een nieuw eiwitcomplex geïsoleerd. Zonder dit eiwit prefoldine vouwen eiwitten die cellen stevigheid geven, zich niet goed op.


Alleen goed opgevouwen aminozuurketens vormen werkende eiwitten. Chaperone-eiwitten assisteren andere eiwitten bij het correct opvouwen in de druk met moleculen bezette omgeving van de cel. Door aan het eiwit te binden, verhinderen chaperone-eiwitten dat de ketens op een ongeordende manier aan elkaar gaan klitten en daardoor onbruikbaar worden. Prefoldine is zo’n chaperone-eiwit. Het bindt aan actine en tubuline en geeft ze door aan een ander chaperone-eiwitcomplex. Actine en tubuline maken deel uit van het cytoskelet dat stevigheid geeft aan cellen en een rol speelt bij hun beweeglijkheid. Tubuline speelt ook een rol bij de celdeling. Gistcellen waarin prefoldine was uitgeschakeld, hadden groeistoornissen. Die bevinding opent perspectieven voor de bestrijding van kanker.

Over de auteur

Redactie NS



Plaats een reactie